Serdecznie zapraszamy w imieniu Naukowego Koła Chemików UAM wszystkich zainteresowanych na kolejny wykład z cyklu
„Ars Chemiae, czyli poszerzanie chemicznych horyzontów z NKCh UAM”,
który odbędzie się w czwarte 9 maja 2024
o godzinie 16:00 w sali 3.65.
Wykład pod tytułem
„Ars crystallographiae, czyli poszerzanie chemicznych horyzontów z NKCh”
Serdecznie zapraszamy!
Profesor Mariusz Jaskólski urodził się w 1952 r. w Inowrocławiu. Studiował chemię na UAM. Stopień doktora (1979) i habilitację (1985) uzyskał za badania krystalograficzne małocząsteczkowych związków o znaczeniu biologicznym oraz za prace metodyczne
w dziedzinie krystalografii. Tytuł profesora otrzymał w 1997 r. Jest profesorem w Zakładzie Krystalografii na Wydziale Chemii UAM.
W latach 1988-1994 wraz ze współpracownikami w Narodowym Instytucie Raka w USA odkrył kluczowe
z punktu widzenia AIDS struktury proteazy i integrazy retrowirusów, oraz asparaginazy - ważnego leku przeciwbiałaczkowego.
W 1994 r. założył pierwsze w Polsce laboratorium krystalografii białek, Centrum Badań Biokrystalograficznych w Instytucie Chemii Bioorganicznej PAN w Poznaniu, którym kierował do 2021 r.
W latach 1995-2002 realizował prestiżowy grant Howard Hughes Medical Institute (USA).
W roku 2001 odkrył zjawisko wymiany domen strukturalnych w ludzkiej cystatynie C, białku tworzącym agregaty amyloidowe
w mózgu. Było to pierwsze doświadczalne powiązanie agregacji amyloidowej z wymianą domen strukturalnych, rzucające światło na mechanizm molekularny również w innych amyloidozach, takich jak choroba Alzheimera, Creutzfeldta-Jakoba, BSE, etc.
Opublikował ponad 400 prac, głównie z chemii strukturalnej oraz biologii strukturalnej, które były cytowane ponad 10000 razy. Są wśród nich prace dotyczące wyznaczania struktury makromolekuł z najwyższą rozdzielczością.
Jest zapalonym dydaktykiem. Wykształcił rzesze studentów w zakresie krystalografii i biologii strukturalnej. Wypromował 16 doktorów.
ABSTRAKT WYKŁADU
Chemicy znają budowę przestrzenną i rozmiary cząsteczek chemicznych, łącznie z wiedzą o konfiguracji absolutnej molekuł chiralnych, dzięki krystalografii. Przełomowe dla takich badań doświadczenie wykonał Max von Laue, rejestrując dyfrakcję promieni X na krysztale w 1912 r. Rok później wykorzystali to Braggowie w Anglii, rozwiązując struktury halitu (NaCl), diamentu i innych prostych kryształów. Dziś za sprawą takich pionierów jak Dorothy Hodgkin, Max Perutz, Linus Pauling, czy Rosalind Franklin, znamy też struktury przestrzenne makromolekuł biologicznych, włączając w to tak gigantyczne obiekty jak wirusy czy rybosom, składające się z setek tysięcy atomów, z konsekwencjami nie tylko dla biologii, ale także dla medycyny. Doświadczalne struktury molekuł organicznych gromadzone są w Cambridge Structural Database (CSD), a makromolekuł biologicznych w Protein Data Bank (PDB). Łącznie jest ich prawie 1,5 miliona. Promieniowanie X do badań strukturalnych pochodzi dziś z olbrzymich instalacji zwanych synchrotronami, a także z laserów rentgenowskich na swobodnych elektronach (XFEL). Intensywność tych źródeł jest tak gigantyczna, że pozwala skrócić czas naświetlania do nano-
a nawet femtosekund, umożliwia badanie procesów biochemicznych zachodzących w kryształach, a docelowo również badanie struktury pojedynczych biomolekuł. Od niedawna biologia strukturalna uzyskała wsparcie od wysokorozdzielczej kriomikroskopii elemtronowej (cryoEM). Mikroskopy elektronowe umożliwiają też badanie dyfrakcji elektronów na nanokryształach. Co ciekawe, interpretacja doświadczenia Lauego mówiąca, że kryształy mają budowę periodyczną (sieciową), została zakwestionowana przez Dana Shechtmana, który w latach 1980. odkrył kwazikryształy o symetrii zabronionej w krystalografii klasycznej. Wyniki Shechtmana znalazły potwierdzenie teoretyczne w tzw. parkietażach (pokryciach) Penrose’a, oraz w odkrytych w 2023 r. nieperiodycznych pokryciach płaszczyzny jednym kształtem (einsteinem).
